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ATPasi STUPENDA MACCHINA MOLECOLARE
di N. Nobile Migliore 22/06/12 -
 


Il complesso proteico ATPasi è una stupenda macchina molecolare.E' diffuso in tutti i sistemi viventi ,eucarioti e procarioti e ha il compito di sintetizzare l'atp ,a partire da adp + ac.fosforico.L'atp è una molecola altamente energetica che è usata da tutte le cellule per poter avere energia rapidamente per tutte le funzioni che avvengono,contrazione muscolare ,trasmissione nervosa ecc..L'ATPasi è un complesso proteico formato da ben 16 subunità proteiche negli eucarioti ed è diviso in due parti fondamentali;una prima parte è un canale ionico infilato all'interno della membrana cellulare,si chiama FO ;questo canale ionico di forma circolare e cilindrica ha il compito di pompare ioni idrogeno dall'esterno all'interno della cellula creando così un gradiente elettrolitico che dà energia utilizzata dalla seconda parte del complesso presente nel citoplasma chiamato F1 che è la vera parte catalitica del complesso che utilizza l'energia ottenuta per costruire atp da adp + ac.fosforico.In parole povere questa struttura è altamente integrata.Tutti i complessi subproteici presenti hanno una loro funzione specifica ed è ovvio che questa funzione ,come tutte le funzioni proteiche è determinata strettamente dalla precisa
sequenza degli aminoacidi nelle catene.Da questo si deduce che la formazione casuale di questa struttura col meccanismo darwiniano è impossibile.Questa struttura possiede una informazione assolutamente specifica.Una mutazione in una zona qualunque di questo sistema renderebbe il sistema non funzionale.Dietro questa struttura è chiara una progettazione e quindi una conoscenza precisa del fine che si vuole ottenere che è quello di sintetizzare una sostanza altamente energetica.esiste una mente dietro di essa ,esiste un atto di creazione.La vera scienza ancora una volta arriva inevitabilmente a questa conclusione anche se non viene ammessa per ragioni filosofiche .

Nunzio Nobile Migliore



 

Sito a cura dell'A.I.S.O. Associazione Italiana Studi sulle Origini - aggiornato il 31/01/2014 

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